ÿþ<HTML><HEAD><TITLE>25º Congresso Brasileiro de Microbiologia </TITLE><link rel=STYLESHEET type=text/css href=css.css></HEAD><BODY aLink=#ff0000 bgColor=#FFFFFF leftMargin=0 link=#000000 text=#000000 topMargin=0 vLink=#000000 marginheight=0 marginwidth=0><table align=center width=700 cellpadding=0 cellspacing=0><tr><td align=left bgcolor=#cccccc valign=top width=550><font face=arial size=2><strong><font face=Verdana, Arial, Helvetica, sans-serif size=3><font size=1>25º Congresso Brasileiro de Microbiologia </font></font></strong><font face=Verdana size=1><b><br></b></font><font face=Verdana, Arial,Helvetica, sans-serif size=1><strong> </strong></font></font></td><td align=right bgcolor=#cccccc valign=top width=150><font face=arial size=2><strong><font face=Verdana, Arial, Helvetica, sans-serif size=1><font size=1>ResumoID:2225-2</font></em></font></strong></font></td></tr><tr><td colspan=2><br><br><table align=center width=700><tr><td>Área: <b>Virologia ( Divisão P )</b><p align=justify><strong><B> <P><FONT FACE="TIMES NEW ROMAN, TIMES, SERIF" SIZE=2>ALTERAÇÕES ESTRUTURAIS E ANTIGÊNICAS DA GLICOPROTEÍNA S1 E DA PROTEÍNA DE NUCLEOCAPSÍDEO EM ISOLADOS BRASILEIROS DO VÍRUS DA BRONQUITE INFECCIOSA AVIÁRIA</FONT></P></B></strong></p><p align=justify><b>Montassier M.f.s. Maria de Fatima </b> (<i>UNESP - Jaboticabal</i>); <b>Okino C.h. Cintia H. </b> (<i>UNESP - Jaboticabal</i>); <b>Gonçalves M.c.m. Mariana C.m. </b> (<i>UNESP - Jaboticabal</i>); <b>Gibertoni A.m. Aliandra M. </b> (<i>UNESP - Jaboticabal</i>); <b>Fernandes C.c. Camila C. </b> (<i>UNESP - Jaboticabal</i>); <b>Richtzenhain L.j. Leonardo J. </b> (<i>FMVZ - USP</i>); <b><u>Montassier H.j. Helio J. </u></b> (<i>UNESP - Jaboticabal</i>)<br><br></p><b><font size=2>Resumo</font></b><p align=justify class=tres><font size=2><P align=justify>A subunidade 1 da glicoproteína de espícula (S1) do vírus da bronquite infecciosa (VBI) é responsável pela adsorção desse vírus em receptores de células alvo da infecção e também está associada com a vírus-neutralização e com a atividade hemaglutinante desse vírus, enquanto que a nucleoproteína (N) está associada com o genoma viral e com a montagem do capsídeo, exercendo também um importante papel na imunidade mediada por células T citotóxicas. Devido a isso, os genes codificadores dessas proteínas sofrem mais frequentemente alterações no curso da evolução desse vírus, como conseqüência de fenômenos de mutação e recombinação que são modelados pelo processo de seleção imune. No Brasil, estudos sobre variantes do VBI são recentes e restritos, mas de cinco estirpes do VBI que foram isoladas de diferentes regiões do Brasil nos anos de 1988 (3 isolados) e 2000 (2 isolados), foi possível genotipá-las com base no gene S1 como autóctones e distintas das estirpes de referência vacinal (Massachusetts). Análises moleculares complementares, das regiões hipervariáveis I e II (HVR-I e HVR-II) do gene S1 e da seqüência deduzida de aminoácidos correspondente (terminação-amino da glicoproteína S1) e também da porção 3 do gene N incluindo a seqüência deduzida de aminoácidos correspondente (terminação-carbóxi da proteína N) desses isolados virais, levou a identificação de alterações relevantes em resíduos de aminoácidos que ocupam posições chave em epítopos importantes de células B e de células T já descritos para estas duas proteínas estruturais do VBI. As mudanças de aminoácidos ocorreram como deleções e mutações em ponto e de forma mais acentuadas nas regiões HVR-I e HVR-II, provocando modificações relevantes na estrutura secundária, nos sítios de glicosilação e&nbsp;na antigenicidade da glicoproteína S1. A proteína N desses isolados apresentou uma variabilidade menor, embora tenham sido encontradas mutações em ponto em determinadas posições que compõem importantes epítopos de células B e T dessa proteína do VBI. Esses dados demonstram que isolados autóctones do VBI no Brasil apesar de estarem em contínua evolução e se afastando das estirpes vacinais do sorotipo Massachusetts, têm mantido mutações importantes e benéficas associadas aos principais epítopos das proteínas S1 e N, de forma que determinadas variantes são favorecidas para persistir e permanecer circulando entre as granjas avícolas em nosso país.</P><B> <P align=justify></P> <P align=justify>&nbsp;</P> <P align=justify>Agradecimentos à FAPESP, ao CNPq e á MERIAL Saúde Animal.</P></B></font></p><br><b>Palavras-chave: </b>&nbsp;Antigenicidade, Coronavírus aviário, Estrutura Secundária, Glicosilação, Variantes</td></tr></table></tr></td></table></body></html>